ستساعدك المقالة التالية: إحداث ثورة في مشهد البروتين: باحثو معهد ماساتشوستس للتكنولوجيا يسخرون الذكاء الاصطناعي في هندسة جزيئات حيوية غير مسبوقة
ابتكر باحثو معهد ماساتشوستس للتكنولوجيا خوارزميات التعلم الآلي لإنشاء بروتينات جديدة تتجاوز تلك الموجودة في الطبيعة. لقد استخدموا نماذج توليدية للتنبؤ بتسلسل الأحماض الأمينية للبروتينات التي تلبي متطلبات هيكلية معينة. تتعلم هذه النماذج الروابط الجزيئية التي تحكم كيفية تطور البروتينات. يمكن أن تنتج النماذج ملايين البروتينات في غضون أيام قليلة ، مما يتيح للباحثين الوصول إلى مجموعة متنوعة من إمكانيات البحث الجديدة. يمكن استخدام هذه الأداة لإنشاء طلاءات غذائية تعتمد على البروتينات التي من شأنها أن تحافظ على إنتاجها طازجًا لفترة أطول بينما تظل آمنة للأشخاص للاستهلاك أو لإنشاء مواد ذات خصائص ميكانيكية معينة قد تحل في النهاية محل المواد المصنوعة من السيراميك أو البترول بمواد تحتوي على يقلل بشكل ملحوظ من البصمة الكربونية.
يؤثر ترتيب الأحماض الأمينية في سلسلة البروتين على الخواص الميكانيكية للبروتين. يتم طي سلاسل الأحماض الأمينية معًا في أنماط ثلاثية الأبعاد لتشكيل البروتينات. على الرغم من تحديد مئات البروتينات التي ينتجها التطور ، يعتقد الخبراء أن الغالبية العظمى من تسلسل الأحماض الأمينية لا تزال غير معروفة. تم إنشاء خوارزميات التعلم العميق التي يمكنها التنبؤ ببنية البروتين لبعض سلاسل الأحماض الأمينية مؤخرًا من قبل الباحثين لتسريع عملية اكتشاف البروتين. ومع ذلك ، فقد ثبت أن المشكلة العكسية ، التي تتضمن التنبؤ بسلسلة من متواليات الأحماض الأمينية التي تلبي أهداف التصميم ، أكثر صعوبة. عند إنشاء البروتينات ، يجب أن تكون نماذج الانتشار القائمة على الانتباه قادرة على تعلم ارتباطات طويلة المدى جدًا لأن طفرة واحدة في تسلسل طويل من الأحماض الأمينية قد تؤدي إلى حدوث أو كسر الهيكل بأكمله. من خلال التعلم أولاً لاستعادة بيانات التدريب عن طريق القضاء على الضوضاء ، يمكن لنموذج الانتشار أن يتعلم بعد ذلك إنتاج بيانات جديدة عن طريق إدخال الضوضاء أولاً على بيانات التدريب.
باستخدام هذه البنية ، ابتكر الباحثون نموذجين للتعلم الآلي يمكنهما التنبؤ بمجموعة واسعة من تسلسلات الأحماض الأمينية الجديدة التي ستؤدي إلى بروتينات تتطابق مع أهداف التصميم الهيكلي المحددة مسبقًا. يقوم المستخدمون بإدخال النسب المئوية المرغوبة من الهياكل المختلفة للنموذج الذي يعمل مع الصفات الهيكلية الشاملة ، ثم يقوم النموذج بإنشاء تسلسلات تلتزم بهذه الأهداف. يختار العالم أيضًا ترتيب هياكل الأحماض الأمينية للنموذج الثاني ، مما يوفر تحكمًا أكثر دقة. ترتبط النماذج بخوارزمية توقع طي البروتين التي يستخدمها الباحثون للتأكد من بنية البروتين ثلاثية الأبعاد (3D). ثم يقومون بحساب الخصائص الناتجة ومقارنتها بمتطلبات التصميم.
من خلال مقارنة البروتينات الجديدة ببروتينات معروفة ذات خصائص هيكلية مماثلة ، تمكنوا من اختبار نماذجهم. شارك معظمهم من 50 إلى 60 في المائة من متواليات الأحماض الأمينية الخاصة بهم مع متواليات معروفة بالفعل ، على الرغم من أن العديد منهم اشتمل أيضًا على متواليات فريدة تمامًا. وفقًا لدرجة التشابه ، يمكن تخليق العديد من البروتينات المنتجة. حاول الباحثون خداع النماذج من خلال تزويدها بأهداف تصميمية كانت مستحيلة ماديًا للتأكد من أن البروتينات المتوقعة منطقية. لقد اندهشوا لملاحظة أن النماذج أسفرت عن أقرب إجابة قابلة للتركيب بدلاً من البروتينات غير المحتملة.
